Quinta-feira, 18 de setembro de 2014. - O veneno de caracol do gênero conus, conhecido popularmente como caracol de cone, que esses animais usam para imobilizar presas, contém vários peptídeos do tipo conhecido como conotoxinas, alguns dos quais podem atuar como analgésicos em mamíferos.
Um estudo recente fornece novas informações sobre os mecanismos pelos quais uma conotoxina, Vc1.1, inibe a dor. A descoberta explica os poderes analgésicos dessa toxina natural e pode levar ao desenvolvimento de formas sintéticas da Vc1.1, para tratar certos tipos de dor neuropática em humanos.
A dor neuropática, uma forma de dor crônica que ocorre em conjunto com danos (ou disfunções) no sistema nervoso, pode ser incapacitante e difícil de tratar, e a comunidade médica está ansiosa por encontrar melhores métodos para mitigar os efeitos disso. desordem que pode se tornar grave. A dor neuropática está associada a alterações na transmissão do sinal entre os neurônios, um processo que depende de vários tipos de canais de íons de cálcio dependentes de voltagem (VGCCs). No entanto, devido à importância desses canais na mediação da neurotransmissão normal, usá-los como alvo de drogas contra a dor neuropática pode potencialmente levar a efeitos colaterais excessivamente problemáticos.
Em estudos anteriores, a equipe de David Adams, da RMIT University, em Melbourne, na Austrália, mostrou que o Vc1.1 agia contra a dor neuropática em camundongos. Esses pesquisadores descobriram que, em vez de agir diretamente bloqueando os canais de íons cálcio dependentes da voltagem, o Vc1.1 atua através dos receptores GABA tipo B (GABAB) para inibir os canais do tipo N (Cav2.2).
Agora, Adams, Géza Berecki e seus colegas da universidade e Queensland, também na Austrália, mostram que o Vc1.1 também atua através de receptores GABA tipo B para inibir uma segunda e misteriosa classe de VGCCs neuronais dos quais se sabia que estavam envolvidos na sinalização da dor, mas sobre os quais muito pouco se sabia: canais do tipo R (Cav2.3). Suas novas descobertas não apenas ajudarão a resolver o mistério da função de Cav2.3, mas também as identificarão como alvos de conotoxinas analgésicas.
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Um estudo recente fornece novas informações sobre os mecanismos pelos quais uma conotoxina, Vc1.1, inibe a dor. A descoberta explica os poderes analgésicos dessa toxina natural e pode levar ao desenvolvimento de formas sintéticas da Vc1.1, para tratar certos tipos de dor neuropática em humanos.
A dor neuropática, uma forma de dor crônica que ocorre em conjunto com danos (ou disfunções) no sistema nervoso, pode ser incapacitante e difícil de tratar, e a comunidade médica está ansiosa por encontrar melhores métodos para mitigar os efeitos disso. desordem que pode se tornar grave. A dor neuropática está associada a alterações na transmissão do sinal entre os neurônios, um processo que depende de vários tipos de canais de íons de cálcio dependentes de voltagem (VGCCs). No entanto, devido à importância desses canais na mediação da neurotransmissão normal, usá-los como alvo de drogas contra a dor neuropática pode potencialmente levar a efeitos colaterais excessivamente problemáticos.
Em estudos anteriores, a equipe de David Adams, da RMIT University, em Melbourne, na Austrália, mostrou que o Vc1.1 agia contra a dor neuropática em camundongos. Esses pesquisadores descobriram que, em vez de agir diretamente bloqueando os canais de íons cálcio dependentes da voltagem, o Vc1.1 atua através dos receptores GABA tipo B (GABAB) para inibir os canais do tipo N (Cav2.2).
Agora, Adams, Géza Berecki e seus colegas da universidade e Queensland, também na Austrália, mostram que o Vc1.1 também atua através de receptores GABA tipo B para inibir uma segunda e misteriosa classe de VGCCs neuronais dos quais se sabia que estavam envolvidos na sinalização da dor, mas sobre os quais muito pouco se sabia: canais do tipo R (Cav2.3). Suas novas descobertas não apenas ajudarão a resolver o mistério da função de Cav2.3, mas também as identificarão como alvos de conotoxinas analgésicas.
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